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システイニルロイコトリエン受容体2におけるアゴアロステリック調節に関する分子的洞察

Haeggstrom、JZ & Funk、CD リポキシゲナーゼおよびロイコトリエン経路: 生化学、生物学、疾患における役割。 化学。牧師 111、5866–5898 (2011)。 Google スカラー 戻って、M. et al。基礎および臨床薬理学の国際連合。 LXXXIV: ロイコトリエン受容体の命名法、分布、および病態生理学的機能。 薬局。牧師 63、539–584 (2011)。 Google スカラー リンチ、KRら。ヒトシステイニルロイコトリエン CysLT1 受容体の特性評価。 自然 399、789–793 (1999)。 Google スカラー ハイセ、CE et al.ヒトシステイニルロイコトリエン 2 受容体の特性評価。 J.Biol.化学。 275、30531–30536 (2000)。 Google スカラー…

  • Haeggstrom、JZ & Funk、CD リポキシゲナーゼおよびロイコトリエン経路: 生化学、生物学、疾患における役割。 化学。牧師 111、5866–5898 (2011)。

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  • 戻って、M. et al。基礎および臨床薬理学の国際連合。 LXXXIV: ロイコトリエン受容体の命名法、分布、および病態生理学的機能。 薬局。牧師 63、539–584 (2011)。

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  • リンチ、KRら。ヒトシステイニルロイコトリエン CysLT1 受容体の特性評価。 自然 399、789–793 (1999)。

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  • ハイセ、CE et al.ヒトシステイニルロイコトリエン 2 受容体の特性評価。 J.Biol.化学。 275、30531–30536 (2000)。

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  • Singh, RK、Tandon, R.、Dastidar, SG、Ray, A. 喘息に関するロイコトリエンとその受容体に関する総説。 J. 喘息 50、922–931 (2013)。

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  • Jiang、M.ら。 LTD4によるシステイニルロイコトリエン受容体2型活性化の構造基盤。 手順国立アカド。科学。アメリカ合衆国 122、e2417148122 (2025)。

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  • Duan、J. et al. NanoBiT テザリング戦略によって明らかにされた、活性化された VIP1 受容体 – G タンパク質複合体の Cryo-EM 構造。 ナット。一般。 11、4121(2020)。

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  • Wang, N. et al.ロイコトリエン B4 受容体 1 活性化の構造基盤。 ナット。一般。 13、1156年(2022年)。

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  • Zhang、X.ら。遊離脂肪酸受容体のリガンド認識とシグナル伝達の構造基盤。 科学。上級 10、eadj2384 (2024)。

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  • Maeeda, S.、Qu, Q.、Robertson, MJ、Skiniotis, G. & Kobilka, BK M1 および M2 ムスカリン性アセチルコリン受容体/G タンパク質複合体の構造。 科学 364、552–557 (2019)。

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  • Liu、H.ら。 C5a 受容体アンタゴニストのオルソステリックおよびアロステリック作用。 ナット。構造体。モル。バイオル。 25、472–481 (2018)。

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  • Lu、J.ら。遊離脂肪酸受容体 GPR40 の協調的アロステリック活性化の構造基盤。 ナット。構造体。モル。バイオル。 24、570–577 (2017)。

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  • Zhang、X.ら。遊離脂肪酸受容体におけるアロステリック調節と偏ったシグナル伝達 2. 自然 (2025年)。

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  • Zhuang, Y. et al.ドーパミン結合とヒト D1 ドーパミン受容体のアロステリック調節のメカニズム。 セル解像度 31、593–596 (2021)。

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  • ヤン、F.ら。 GPBAR 活性化と胆汁酸認識の構造基盤。 自然 587、499–504 (2020)。

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  • Liu、X.ら。細胞内ポジティブアロステリックモジュレーターによるベータ(2)AR制御のメカニズム。 科学 364、1283–1287 (2019)。

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  • Liu、H.ら。グレリンおよび合成アゴニストであるイブタモレンによるヒトグレリン受容体シグナル伝達の構造基盤。 ナット。一般。 12、6410(2021)。

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  • Congreve, M.、de Graaf, C.、Swain, NA、Tate, CG 創薬に対する GPCR 構造の影響。 細胞 181、81–91 (2020)。

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  • Punjani, A.、Rubinstein, JL、Fleet, DJ & Brubaker, MA crioSPARC: 教師なしの迅速なクライオ EM 構造決定のためのアルゴリズム。 ナット。メソッド 14、290–296 (2017)。

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  • ジバノフ、J.ら。 RELION-3 での自動高解像度クライオ EM 構造決定のための新しいツール。 イーライフ 7 (2018年)。

  • Zheng、SQら。 MotionCor2: 改善されたクライオ電子顕微鏡のためのビーム誘起運動の異方性補正。 ナット。メソッド 14、331–332 (2017)。

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  • ペッターセン、EF 他。 UCSF Chimera – 探索的研究と分析のための視覚化システム。 J.Comput Chem. 25、1605–1612 (2004)。

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  • Emsley, P.、Lohkamp, B.、Scott, WG & Cowtan, K. オオバンの特徴と開発。 Acta Crystallogr D. Biol.クリスタロガー 66、486–501 (2010)。

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  • Liebschner、D. et al. X 線、中性子、電子を使用した高分子構造の決定: Phenix における最近の開発。 アクタクリスタログル。 D. 構造。バイオル。 75、861–877 (2019)。

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  • ペッターセン、EF 他。 UCSF ChimeraX: 研究者、教育者、開発者向けの構造視覚化。 タンパク質科学。 30、70–82(2021)。

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    執筆者について: nipponese

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