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2025-09-19 17:39:00
CEACAM1/CEACAM5へのCBPF結合の構造モデルおよび提案された「ベルクロ」接着メカニズム。クレジット：ジョージF.ガオ教授のグループ
Fusobacterium核（F.核形成）は、結腸直腸癌（CRC）患者の腸内微生物叢に特に濃縮された嫌気性細菌であり、腫瘍細胞を定着させ、免疫メカニズムを抑制することでCRCで役割を果たす可能性があります。この細菌が癌細胞にどのように付着するかを理解することは、新しい抗腫瘍療法を開発するための重要な標的を提供する可能性があります。
中国科学アカデミーアカデミー（CAS）の微生物学研究所のジョージF.ガオ教授が率いる研究者は、F。nucleatumがヒト細胞受容体CEACAM1およびCEACAM5に結合する重要なメカニズムを特定しました。 癌細胞。
この作品はで公開されました 国立科学アカデミーの議事録 9月10日。
間の接着メカニズム 病原性細菌 宿主細胞は病原生物学の基本的な側面を表しています。このような細菌は、アドヘシンと呼ばれる特殊な表面分子を採用して、正確な分子相互作用を介して宿主細胞への緊密な付着を確立します。この接着プロセスは、感染中に動的に調節され、細菌が変化する状態に適応できるようにします。しかし、バクテリアがどのようにバクテリアホスト界面での接着の強度を制御するかは、これまでよく理解されていませんでした。
F. Nucleatumは、そのアドシンタンパク質CBPFを利用して、CEACAM1およびCEACAM5に特異的に結合します。特に、関与すると、CEACAM1は免疫細胞の阻害受容体としても作用し、免疫活性を抑制します。したがって、CBPFがCEACAM1およびCEACAM5とどのように相互作用するかを解明することは、細菌駆動型腫瘍の進行を破壊する標的治療戦略の設計に不可欠です。
使用 Cryo-Electron顕微鏡、研究者は、CEACAM1およびCEACAM5に結合したCBPFの高解像度構造を解決しました。複雑な構造では、CBPFはトリマーとして組み立てられ、各モノマーは1つのCEACAM1またはCEACAM5分子を結合し、対称3：3結合パターンを形成します。
さらに、研究者は別のタイプの複合体を観察し、単一の受容体二量体に結合した2つのCBPF三量体を特徴としています。
これらの発見に基づいて、研究者は細菌の接着の「ベルクロモデル」を提案しました。非常に柔軟なCBPFタンパク質は、複数の結合部位を通して「フック」側として機能する宿主受容体と相互作用する「ループ」側として作用します。このメカニズムにより、細菌は機械的応力の下で接着強度を動的に調整し、複雑な生理学的環境への適応に必要なときに緊密な付着と簡単な剥離を可能にします。このモデルは、細菌が分子レベルでの接着を動的に調節する方法を示しています。
詳細：
Fan Shen et al、結合オフソバクテリウムnucleatumautotransporterアドヘシンCBPFはヒトCEACAM1およびCEACAM5に：細菌接着のベルクロモデル、 国立科学アカデミーの議事録 （2025）。 doi：10.1073/pnas.2516574122
によって提供されます
中国科学アカデミー
引用：2025年9月21日からhttps：//news/2025-09–gut-bacterial-adhesion-mechanism-revealed.htmlgから2025年9月21日に回収された新規結腸直腸癌療法の標的として明らかにされた腸内細菌接着メカニズム（2025年9月19日）
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#新規結腸直腸癌療法の標的として明らかにされた腸内細菌接着メカニズム